韩家淮教授课题组9月4日在‘Molecular and Cellular Proteomics’期刊在线发表“Investigation of RIP3-dependent protein phosphorylation by quantitative phosphoproteomics.”的研究论文(IF=7.398, JCR二区)。
RIP3是调控细胞坏死的一个重要的激酶。虽然RIP3在调控细胞坏死发挥着重要作用，但是对其下游调控的底物却知之甚少。韩家淮课题组使用定量磷酸化组的方法去寻找RIP3激酶的底物，在研究中，以来源于RIP3野生型小鼠和RIP3敲除小鼠的成纤维细胞和巨噬细胞为研究对象，分别用TNF和LPS刺激细胞，然后比较RIP3野生型成纤维细胞和RIP3敲除型成纤维细胞及野生型巨噬细胞和RIP3敲除型巨噬细胞的磷酸化蛋白组的差异。文章利用一系列技术，如SILAC（稳定同位素标记的氨基酸细胞培养）、FASP（超滤管辅助样品制备）、IMAC（金属离子偶联亲和层析）、HILIC（亲水相互作用亲和层析）以及纳升液相串联质谱，深入地分析了RIP3野生型细胞和RIP3敲除型细胞之间磷酸化蛋白组的不同。本研究鉴定到了14,081个磷酸化肽段，其中有189个磷酸化位点在RIP3野生型细胞中较RIP3敲除细胞中有显著上升。研究中利用生物信息学分析揭示了RIP3激酶可能的底物识别基序，进一步的分析表明受RIP3调节的磷酸化蛋白可能在细胞周期信号通路中发挥作用。这些研究工作发现了一系列RIP3激酶的潜在底物，为后续的深入研究打下了基础。论文通讯作者韩家淮教授，吴秀榕博士和田丽丽博士为论文共同第一作者。
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